人类热休克蛋白90（HSP90）在许多与癌症进展相关的信号网络中的干扰使其成为重要的药物靶标。 在目前的工作中，我们基于配体-蛋白质对接研究了9种硒代格尔德霉素（GMDSe）在HSP90的N末端结构域的结合能力，该基因来自蛋白数据库（PDB代码：1YET）。 所有硒代衍生物均与HSP90呈阳性相互作用，但当取代位置1（GMDSe1）或位置9（GMDSe9）的单价氧时，结合强度降低。 HSP90抑制剂位点的硒代衍生物与氨基酸残基之间的氢键键合和亲脂性相互作用是热力学驱动结合稳定性的主要动力。 亚硒代衍生物的分子静电势表面显示出明显的非极性区域，该区域可能与氨基酸的疏水残基亲脂性相互作用有关。 有